酶

酶

酶（Enzyme）是一類由生物體產生的具有催化功能的生物大分子，主要成分為蛋白質。酶能夠加速化學反應速率而不被消耗，是生物體新陳代謝不可或缺的催化劑。絕大多數酶是蛋白質，但也有少數具有催化功能的RNA分子（稱為核酶）。

• 1833年：法國科學家安塞姆·佩恩（Anselme Payen）從麥芽中首次分離出澱粉酶

• 1878年：德國生理學家威廉·屈內（Wilhelm Kühne）首次提出"enzyme"一詞

• 1926年：美國化學家詹姆斯·B·薩姆納（James B. Sumner）首次結晶出脲酶並證明其蛋白質本質

• 1960年代：發現具有催化活性的RNA分子，擴展了酶的概念

• 蛋白質類酶：佔絕大多數，由氨基酸組成

• 核酶（Ribozyme）：由RNA組成，具有催化功能

• 脫氧核酶（DNAzyme）：由DNA組成，人工合成的具有催化功能的DNA分子

一級結構

酶蛋白的氨基酸序列，決定酶的基本性質

二級結構

α-螺旋、β-摺疊等局部空間結構

三級結構

整條肽鏈的空間構象，形成活性中心

四級結構

多個亞基組成的複合體結構

鎖鑰學說

1890年由埃米爾·費舍爾提出，認為酶與底物的結合如同鑰匙與鎖的關係

誘導契合學說

1958年由丹尼爾·科什蘭提出，認為酶與底物結合時會發生構象變化以實現最佳契合

活性中心

酶分子中直接與底物結合並催化反應的特定區域，包括：

• 結合部位：與底物結合

• 催化部位：催化化學反應

國際分類

根據催化反應類型分為6大類：

1. 氧化還原酶類（Oxidoreductases）

2. 轉移酶類（Transferases）

3. 水解酶類（Hydrolases）

4. 裂合酶類（Lyases）

5. 異構酶類（Isomerases）

6. 連接酶類（Ligases）

命名規則

• 系統名稱：底物名稱+反應類型+酶

• 習慣名稱：常用簡化名稱（如澱粉酶、蛋白酶等）

高效性

酶催化效率比無機催化劑高10^7-10^13倍

專一性

• 絕對專一性：只催化一種底物

• 相對專一性：催化一類結構相似的底物

• 立體專一性：識別底物的立體異構體

溫和性

在常溫、常壓、接近中性的條件下發揮作用

可調節性

活性受多種因素調控

溫度

• 最適溫度：活性最高的溫度（多數酶為35-40℃）

• 溫度係數（Q10）：溫度每升高10℃，反應速率增加的倍數

pH值

• 最適pH：活性最高的pH值（多數酶為6-8）

• 極端pH會導致酶變性

酶濃度

在底物過量時，反應速率與酶濃度成正比

底物濃度

米氏方程描述底物濃度與反應速率的關係：v = (Vmax × [S]) / (Km + [S])

抑制劑

• 不可逆抑制劑：與酶共價結合

• 可逆抑制劑：競爭性、非競爭性、反競爭性抑制

激活劑

• 無機離子：如Mg²⁺、K⁺等

• 有機分子：如輔酶、輔基等

工業應用

• 食品工業：澱粉酶、蛋白酶等

• 洗滌劑工業：脂肪酶、纖維素酶等

• 製藥工業：青霉素酰化酶等

醫學應用

• 診斷：酶作為疾病標誌物

• 治療：酶替代療法

• 藥物：如阿司匹林（環氧酶抑制劑）

生物技術

• 分子生物學工具：限制性內切酶、DNA連接酶等

• 生物傳感器：酶電極等

• 人工酶設計與合成

• 極端環境酶的研究與應用

• 酶固定化技術的發展

• 多酶系統與代謝途徑工程

• 輔酶：與酶蛋白鬆散結合的有機小分子

• 輔基：與酶蛋白緊密結合的有機小分子

• 同工酶：催化相同反應但結構不同的酶

• 酶原：無活性的酶前體

酶作為生物催化劑，在生命活動和工業生產中發揮著不可替代的作用，其研究與應用仍在不斷拓展和深化。